一、课程基本信息

课程代码：02120106

课程名称：生物化学

课程英文名称：Biochemistry

课程所属单位：生物与制药工程系，生物技术教研室

课程面向专业：食品工程、化学工程、生物工程、环境工程、制药工程等专业

课程类型：必修课

先修课程：有机化学、普通生物学

学分：5

总学时：80其中理论学时：56实验学时：24

二、课程性质与目的

（教学目的中要写明通过该课程的学习对学生知识、能力和素质的培养）

生物化学是生命科学领域的重要学科，工科各专业的一门重要基础课。它是在有机化学和普通生物学的基础上开设的。通过这门课程的学习，希望学生学习和掌握生物化学的原理和方法,理解和掌握生物分子的结构﹑性质和功能的关系,生物分子在体内的代谢和调节,生物能的转化和利用,生物信息分子的复制﹑转录﹑表达和调节。为今后进一步的学习、工作奠定坚实的理论基础。

三、课程教学内容与要求

第一部分 课堂教学

（一）绪 论

1．内容

（1）生物化学的概念，生物化学的研究对象和研究方法，生物化学的主要研究内容。

（2）生物化学发展简史与生物化学研究的主要内容

（3）生命、细胞和生物分子

要求：了解生物化学的基本概念、历史发展、主要研究内容，熟悉生命、细胞和生物分子的概况

（二）氨基酸和蛋白质的一级结构

1．内容

（1）蛋白质的分子组成

（2）蛋白质的分子结构

（3）蛋白质结构与功能的关系

（4）蛋白质的理化性质

要求：氨基酸的分类，简写，等电点求法，重要化学反应；掌握肽键，蛋白质一级结构概念；掌握蛋白质的两性电离，胶体性质及其稳定因素；掌握蛋白质的变性，复性，沉淀的概念和影响因素。熟悉蛋白质的分离与鉴定。了解蛋白质一级结构的测定方法。掌握多肽链主链构象（α螺旋、β折叠、β转角及其他构象）。了解球状蛋白质和三级结构特征，稳定蛋白质空间结构的作用力，蛋白质的折叠，蛋白质的一级结构与空间构象的关系。了解寡聚蛋白质和四级结构及亚基间的相互关系。

2．重点内容：氨基酸的分类，等电点求法，肽键，蛋白质一级结构概念；蛋白质的两性电离，胶体性质及其稳定因素；蛋白质的变性，复性，沉淀的概念和影响因素。多肽链主链构象（α螺旋、β折叠、β转角及其他构象）。球状蛋白质和三级结构特征，稳定蛋白质空间结构的作用力，蛋白质的折叠，蛋白质的一级结构与空间构象的关系。寡聚蛋白质和四级结构及亚基间的相互关系。

3．难点内容：氨基酸的等电点求法，重要化学反应。蛋白质空间结构研究的内容和研究蛋白质空间结构的方法；蛋白质的折叠，四级结构中亚基间的相互关系。

（三）核酸

1．内容

（1）核酸的概念。

（2）核酸的组成成分。

（3）核酸的分子结构。

（4）核酸的性质。

要求：掌握核酸的组成，掌握核苷酸的紫外吸收特性，核苷酸的解离性质。掌握DNA和RNA的共价结构；掌握DNA的双螺旋结构、掌握维持双螺旋结构稳定的作用力，熟悉DNA的超螺旋结构。掌握RNA的类型和一般结构特征，mRNA的结构特征，tRNA的结构（tRNA的二级结构，tRNA的三级结构），核糖体RNA的结构。掌握核酸的粘性，核酸的紫外吸收特性，核酸的沉降特性和密度特征，掌握DNA变性与复性。掌握核酸的水解。

2．重点内容：核酸的组成，核苷酸的紫外吸收特性。DNA和RNA的共价结构；DNA的双螺旋结构、维持双螺旋结构稳定的作用力，DNA结构与功能的关系。RNA的类型和一般结构特征，mRNA的结构特征，tRNA的结构（tRNA的二级结构，tRNA的三级结构），核糖体RNA的结构。核酸的粘性，紫外吸收特性，沉降特性和密度特征，DNA变性与复性。

3．难点内容：；DNA的双螺旋结构，DNA结构与功能的关系，DNA变性与复性。

（四）糖

1．内容

（1）单糖

（2）寡糖

（3）多糖

（4）糖蛋白

要求：掌握单糖的直链结构及构型，单糖的环状结构，单糖的构象，单糖的衍生物，单糖的性质；掌握双糖的结构确定，几种重要的双糖；掌握多糖的种类及结构特点；掌握糖蛋白和蛋白聚糖的结构特点和生物学特性。

2．重点内容：单糖的结构及构型，双糖的结构确定，多糖的结构特点，糖蛋白和蛋白聚糖的结构特点。

3．难点内容：单糖的结构及构型，糖蛋白和蛋白聚糖的结构特点

（五）脂类和生物膜

1．内容

（1）三酰甘油

（2）甘油磷脂

（3）鞘脂类

（4）胆甾醇

（5）生物膜

要求：掌握三酰甘油结构、特点，掌握甘油磷脂的种类和结构，甘油磷脂的性质；掌握鞘脂类的结构和性质，熟悉中性糖鞘脂类，酸性糖鞘脂类；掌握胆甾醇的结构和性质，掌握生物膜的组成、结构及功能。

2．重点内容：三酰甘油结构、特点，甘油磷脂的种类和结构，甘油磷脂的性质；鞘脂类的结构和性质；胆甾醇的结构和性质，生物膜的组成、结构及功能。。

（六）维生素和辅酶

1．内容

（1）维生素的概念和分类

（2）脂溶性维生素

（3）水溶性维生素

要求：掌握维生素的概念、来源、功能、缺乏症；水溶性维生素的名称、别名和他们的辅酶形式及英文缩写；了解维生素的结构和理化性质及维生素缺乏症的防治办法。

2．重点内容：维生素的来源 功能 缺乏症。B族维生素作为辅酶的功能。

3．难点内容：水溶性维生素结构和功能。

（七） 酶

1．内容

（1）酶的概念

（2）酶的命名与分类

（3）酶的结构与功能

（4）酶促反应动力学

（5）酶的调节

（6）酶活力的测定与酶的分离纯化

（7）酶的应用及酶工程简介

要求：掌握酶的概念与一般性质，酶的命名。掌握辅酶和维生素的关系。熟悉酶催化反应的动力学（酶活性、比活力和转换数，速度常数可指示酶的催化效率，Michaelis-Menten方程，米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax））。掌握pH对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响。掌握酶的抑制作用（不可逆抑制作用，可逆抑制作用）。了解酶作用的机制：酶高效率催化反应的原因（酶作用的专一性是分子识别的结果、溶菌酶的作用机制，丝氨酸蛋白酶的作用机制）。熟悉酶活性调节。

2．重点内容：酶催化反应的动力学。pH对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响。酶的抑制作用。酶作用的机制。酶活性调节。

3．难点内容：酶催化反应的动力学。pH对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响。酶的抑制作用。酶作用的机制。酶活性调节。

（八）细胞的结构与功能

1．内容

（1）细胞的基本概念

（2）原核细胞与真核细胞

（3）真核细胞的结构体系

（4）细胞的衰老与凋亡

要求：掌握原核细胞、真核细胞、细胞骨架、细胞凋亡的基本概念；掌握原核细胞与真核细胞的区别；了解细胞的组成、大小及形状；了解遗传信息的表达结构体系；了解细胞衰老的一般特征，衰老细胞结构的变化，细胞衰老的分子机制；了解真核细胞膜系统：细胞膜、内质网、线粒体、叶绿体、高尔基体、溶酶体过氧化物酶体的功能；了解细胞骨架体系。

2．重点内容：原核细胞与真核细胞的区别；生物膜系统的功能。

3．难点内容：原核细胞与真核细胞的概念和区别；细胞凋亡。

（九）糖代谢

1．内容

（1）糖的消化、吸收、转运及储存

（2）糖的分解代谢

（3）糖的合成代谢

要求：掌握糖酵解的基本途径，糖酵解的中间过程，NADH和丙酮酸的代谢去向，2,3-磷酸甘油酸的代谢，熟悉其他单糖的代谢与酵解途径的关系；了解糖酵解的调节；熟悉磷酸戊糖途径的基本过程，磷酸戊糖途径的生物学意义。掌握丙酮酸脱氢酶复合物的组成，丙酮酸脱氢酶复合物催化的反应；了解丙酮酸脱氢酶复合物活性调节；掌握柠檬酸循环及其生物学意义；了解乙醛酸循环存在的意义。掌握糖的异生作用；熟悉糖异生作用的调节；了解糖原的降解，糖原的合成；了解糖原代谢的控制。

2．重点内容：糖酵解的基本途径，糖酵解的中间过程，NADH和丙酮酸的代谢去向，2,3-磷酸甘油酸的代谢；磷酸戊糖途径的运转程度及调节，磷酸戊糖途径的生物学意义。丙酮酸脱氢酶复合物的组成，丙酮酸脱氢酶复合物催化的反应；柠檬酸循环及其生物学意义。糖的异生作用；糖原的降解。

3．难点内容： 糖酵解的调节，磷酸戊糖途径的运转程度及调节。丙酮酸脱氢酶复合物活性调节。糖异生作用的调节，糖原代谢的控制。

（十）脂类代谢

1．内容

（1）脂类的消化、吸收与转运

（2）脂肪酸的氧化

（3）酮体的代谢

（4）脂肪酸的生物合成

（5）膜脂类的代谢

（6）胆甾醇的代谢

要求：掌握脂类的消化、吸收与转运；掌握脂肪酸的氧化过程，掌握β氧化，了解不饱和脂肪酸的氧化过程；了解偶数碳脂肪酸的氧化；掌握酮体的合成，酮体的转运与利用；掌握脂肪酸的生物合成过程；了解脂肪酸代谢的调节；熟悉甘油磷脂类的合成，鞘脂类的合成；熟悉胆甾醇的生物合成，了解胆甾醇代谢的调节。

2.重点内容：脂类的消化、吸收与转运；脂肪酸的氧化过程，β氧化，不饱和脂肪酸的氧化过程；酮体的合成，酮体的转运与利用；脂肪酸的生物合成过程。

3.难点内容：脂肪酸的氧化过程，不饱和脂肪酸的氧化过程。

（十一）生物氧化

1．内容

（1）自由能与高能化合物

（2）生物氧化中CO₂和H₂O的生成

（3）氧化磷酸化

（4）其他末端氧化酶

要求：掌握线粒体的结构，线粒体电子转运系统；了解电子传递的热力学；掌握电子传递链的组成和顺序；掌握氧化磷酸化的概念，了解化学渗透学说，了解ATP合成酶，掌握P/O比，氧化磷酸化解偶联剂和抑制剂；了解ATP产生的控制，ATP的输出。

2．重点内容：线粒体的结构，线粒体电子转运系统；电子传递链的组成和顺序；氧化磷酸化的概念，P/O比。

3．难点内容：线粒体电子转运系统，电子传递链的组成和顺序。

（十二）蛋白质酶促降解与氨基酸代谢

1．内容

（1）蛋白质的降解

（2）氨基酸的脱氨基作用

（3）尿素循环

（4）氨基酸的降解

（5）氨基酸的生物合成

要求： 掌握细胞内蛋白质的降解作用；掌握氨基酸的脱氨基作用；掌握尿素循环；了解尿素循环的调节；掌握氨基酸的降解；了解氨基酸的生物合成。

2.重点内容：细胞内蛋白质的降解作用，氨基酸的脱氨基作用，尿素循环，氨基酸的降解。

3.难点内容：氨基酸的脱氨基作用，氨基酸的降解与生物合成。

（十三）核苷酸代谢

1．内容

（1）嘌呤核苷酸的生物合成

（2）嘧啶核苷酸的生物合成

（3）脱氧核苷酸的生物合成

（4）核苷酸的降解

要求：熟悉嘌呤核苷酸的生物合成过程，熟悉嘌呤核苷酸合成的补救途径，了解嘌呤核苷酸的合成的调节；熟悉嘧啶核苷酸的生物合成，了解嘧啶核苷酸的合成的调节；熟悉脱氧核苷酸的生物合成；熟悉核苷酸的降解方式。

2.重点内容：嘌呤核苷酸的生物合成过程，嘧啶核苷酸的生物合成。

3.难点内容：嘌呤核苷酸的生物合成过程与调节，嘧啶核苷酸的生物合成与调节。

（十四）DNA的复制

1．内容

（1）半保留复制

（2）参与DNA复制的酶和蛋白质

（3）DNA的复制过程

（4）DNA的损伤与修复

（5）逆转录和逆转录病毒

要求：掌握DNA的半保留复制，DNA复制的起点和方向，DNA复制的其它模型；掌握原核生物DNA的复制：DNA聚合酶Ⅰ的结构和性质，DNA复制的真实性，DNA聚合酶Ⅲ催化DNA的合成，复制的起始，先导链和后随链的合成，复制的终止;熟悉真核生物DNA的合成：真核生物DNA聚合酶，真核生物DNA复制的起始，端粒和端粒酶。熟悉反转录：依赖于RNA的DNA聚合酶，致癌RNA病毒的信息流向。

2．重点内容：DNA的的半保留复制；DNA聚合酶Ⅰ的结构和性质，DNA复制的真实性，DNA聚合酶Ⅲ催化DNA的合成，复制的起始，先导链和后随链的合成，复制的终止;真核生物DNA聚合酶，真核生物DNA复制的起始；反转录。

3．难点内容：DNA聚合酶Ⅰ的结构和性质，真核生物DNA复制的起始。

（十五）RNA的生物合成

1．内容

（1）原核生物的转录

（2）真核生物的转录

（3）, 转录后的加工

要求：掌握RNA聚合酶的结构与功能，转录的起始、延长、终止； 熟悉真核生物RNA聚合酶，真核生物的启动子，转录因子；熟悉转录后的加工：信使RNA的加工，核糖体RNA的加工，转移RNA的加工。

2．重点内容：RNA聚合酶的结构与功能，转录的起始、延长、终止；真核生物RNA聚合酶，真核生物的启动子，转录因子；转录后的加工。

3．难点内容：真核生物RNA聚合酶，真核生物的启动子，转录因子。

（十六）蛋白质的生物合成

1．内容

（1）遗传密码

（2）蛋白质的生物合成机制

（3）蛋白质合成后的加工

要求：掌握氨基酸的密码子；熟悉蛋白质的生物合成：tRNA同功受体性质，反密码子与密码子的识别，核糖体的组成与结构，多肽链合成的起始，链的延长，链的终止；熟悉蛋白质合成后的加工。

2．重点内容：氨基酸的密码子，蛋白质的生物合成过程，多肽链合成的起始，链的延长，链的终止，蛋白质合成后的加工。

3．难点内容：蛋白质的生物合成过程。

（十七）基因的表达与调控

1．内容

（1）基因表达调控的基本概念和原理

（2）原核生物基因表达的调节

（3）真核生物基因表达的调节

要求：熟悉基因的组织结构；熟悉乳糖操纵子的调节作用，了解色氨酸操纵子的作用机制；了解染色质的结构和基因表达，真核生物转录的控制，了解转录后和翻译的控制。

2．重点内容：乳糖操纵子的作用，真核生物转录的控制。

3．难点内容：真核生物转录的控制。

（十八）重组DNA技术

1．内容

（1）重组DNA技术的基本原理

（2）重组DNA常用的载体

（3）重组DNA常用的工具酶

要求：了解重组DNA技术的基本原理。了解限制性核酸内切酶的种类、特点和用途。了解DNA连接酶及各种DNA聚合酶的特点，了解质粒载体的基本特征，熟悉常见质粒载体，了解常用的噬菌体载体。

2．重点内容：重组DNA技术的基本原理。

3．难点内容：各种限制性核酸内切酶的特点和用途。

第二部分 实验

实验一：还原糖的测定（2学时）

基本要求：掌握还原糖测定的基本原理

主要内容：测定还原糖

操作要点：分光光度计操作

主要仪器设备：恒温水浴，分光光度计。

实验二：粗淀粉的测定（1％盐酸旋光法）（2学时）

基本要求：掌握旋光仪的使用，了解旋光法测粗淀粉的基本原理。

主要内容：测定淀粉的含量

操作要点：旋光仪的使用

主要仪器设备：旋光仪、水浴锅

实验三：血糖的测定（2学时）

基本要求：掌握磷钼酸比色法测定血糖的原理及方法，学会制备无蛋白血滤液

主要内容：测定血糖的浓度

操作要点：分光光度计的使用

主要仪器设备：分光光度计；电炉

实验四：甲醛滴定法测定氨基氮含量（3学时）

基本要求：掌握甲醛滴定法的原理及方法

主要内容：测定氨基氮含量

操作要点：滴定操作

主要仪器设备：研钵、微量碱式滴定管。

实验五：赖氨酸含量的测定（3学时）

基本要求：掌握分光光度计的使用及测定谷物中赖氨酸的方法

主要内容：测定谷物中赖氨酸

操作要点：分光光度计的使用

主要仪器设备：温水浴、分光光度计。

实验六：蛋白质含量测定——考马斯亮蓝G-250法（3学时）

基本要求：掌握考马斯亮蓝G250染色法测定蛋白质含量的原理和方法

主要内容：测定蛋白质含量

操作要点：分光光度计的使用

主要仪器设备：分光光度计，离心机，分析天平。

实验七：酪蛋白的制备（4学时）

基本要求：掌握从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。

主要内容：制备酪蛋白

操作要点：采用离心、抽滤等操作，从牛乳中分离制备酪蛋白

主要仪器设备：离心机，抽滤装置，电炉，温度计，酸度计。

实验八：pH对酶活性的影响（3学时）

基本要求：掌握测定酶最适pH的方法

主要内容：测定酶的最适pH

操作要点：酶反应过程的控制

主要仪器设备：白滴板，恒温水浴。

实验九：温度对酶活性的影响（3学时）

基本要求：测定酶最适温度的方法。

主要内容：测定酶的最适温度

操作要点：酶反应过程的控制

主要仪器设备：恒温水浴，可调电炉。

实验十：血液中转氨酶活力的测定（2学时）

基本要求：掌握转氨酶活力测定的原理和方法。

主要内容：测定转氨酶的活力

操作要点：酶反应过程的控制及分光光度计的操作

主要仪器设备：恒温水浴；分光光度计。

实验十一：羧甲基纤维素酶活力及pH对其活力的影响（6学时）

基本要求：

1．根据相关资料，提出实验方案

实验前，查找有关资料，熟悉该酶的基本特性、酶活力测定的基本原则与要求，拟订初步实验方案，包括实验原理，实验的步骤及目的、要求、时间安排、所需仪器、试剂等。

2．修订实验方案

学生自己提出的实验方案，经过老师修改后，确定最终的实验方案，并开始进行实验。具体任务是：制作还原糖—吸光度的标准曲线；测定pH对羧甲基纤维素酶活力的影响曲线及该酶的最适pH值；测定样品中的羧甲基纤维素酶活力。

3．数据处理与实验报告

根据实验测定的结果，采用计算机分析处理有关实验数据，并利用计算机绘制标准曲线，计算相关系数（r），利用回归方程计算获得实验结果。最后将整个实验过程（包括实验设计、实验操作、结果分析等过程）以实验报告形式呈交。

主要内容：提出实验设计，制作还原糖—吸光度的标准曲线；测定pH对羧甲基纤维素酶活力的影响曲线及该酶的最适pH值；测定不同底物时的羧甲基纤维素酶活力。

操作要点：提出实验方案，设计实验过程，测定酶的活性，确定最适条件。

主要仪器设备：电子天平,分光光度计；恒温水浴锅；计算机；打印机；投影仪。

实验十二：DNA的琼脂糖凝胶电泳（2学时）

基本要求：掌握琼脂糖凝胶电泳的方法与原理。

主要内容：DNA电泳检测。

操作要点：电泳操作，紫外观察

主要仪器设备：高速冷冻离心机、紫外分光光度计、紫外灯、电泳仪、电泳槽、微量加样器。

四、学时分配

学时分配表

五、教学环节与教学要求：

课堂教学以讲述基础理论知识为主。按生物化学的学科体系顺序进行讲授；采用多种教学手段，既要重视课堂教学，也要重视课后复习和阶段性、期末的总复习。培养学生自学能力，分析、概括和推理能力。要求全面掌握生物化学中的重要的基础理论与基本技术方法，并注重拓展学生的视野及联系实际分析与解决问题的能力。

六、课程考核办法：

1．平时测验与作业:10分

2．课堂参与: 10分

3．实验:20分

4．考试（闭卷考试）:60分

七、教材与主要参考书：

教材：《新编生物化学》（中国轻工业出版社，2003）

主要参考书：《生物化学原理》（张楚富主编，高等教育出版社，2003）

执笔人：刘志国时间：2005-4